Enzimler
· Biyolojik sistemlerde oluşan tepkimelerde etkili biyolojik katalizörlerdir
Sistematik Adlandırma Sınıflandırmasıyla Enzimler
1. Oksidoredüktaz
2. Transferaz
3. Hidrolaz
4. Liyaz
5. İzomeraz
6. Ligaz
1. OKSİDOREDÜKTAZLAR
· Oksido-redüksüyon tepkimelerini katalize ederler
· Alkol-NAD Oksidoredüktaz
· Aktif bölgede sistein ve SH grubu görev alır
2. TRANSFERAZLAR
· Asetil KoA
3. HİDROLAZLAR
· Su katılması ile bağların parçalandığı hidroliz tepkimelerini katalize ederler
· Üreaz
· Serin’in hidroksil grubu aktif bölgede görev alır
4. LİYAZLAR
· Hidrolizden başka mekanizmalarla C-C, C-S ve bazı C-N bağlarının parçalanması tepkimelerinde kataliz yaparlar
· Pirüvat dekarboksilaz
5. İZOMERAZLAR
· Optik veya geometrik izomerlerin rasemizasyonu tepkimelerini katalize eden enzim grubudur.
· Alanin rasemaz
6. LİGAZLAR
· C ve O; S; N; arasındaki yeni bağ oluşumunu katalize eden enzimlerdir.
· Bu tepkimelerde gerekli enerji yüksek enerjili bir fosfat bileşiğinin hidrolizi ile sağlanır.
· Süksinat KoA ligaz (süksinat tiyokinaz)
Bir enzimin aktif merkezinde rol oynayan amino asidler ve gruplar
· Sistein ve SH grubu (oksidoredüktazlar)
· Histidin’in imidazol grubu
· Serin’in hidroksil grubu
· Lizin’in € - amino grubu
Enzimlerin Aktif Bölgeleri
· Tripsin: Serin, Histidin
· Laktaz Dehidrogenaz: Tirozin, sistein, histidin
· Funeraz: Metiyonin, histidin
· L-Malat dehidrogenaz: Tirozin
Enzimlerin Özellikleri
· Aktif merkezde E ve S bağlanmasında iki model önerilmektedirà anahtar-kilit modeli / uyum oluşturma modeli
2 Substratın aynı enzime bağlanması durumu
· Çift yer değiştirme (ping-pong) mekanizması: ilk substrat bağlanır, ilgisi azalır ve ayrılır, enimin yapısı değişir, ikinci substrat bağlanır, ikinci ürün de ayrıldıktan sonra enzim eski haline döner
· Ardışık/Düzensiz mekanizma: İki substrat da enzime bağlanır. 3lü kompleks oluşur. Sonra ürünler oluşur ve enzimden ayrılırlar.
Ör: Kreatin Kinaz, substrat: kreatin ve ATPà kreatin fosfat ve ADP
Kofaktörler
· Bazı enzimler, aktivite gösterebilmek için protein olmayan bazı kofaktörlere gereksinim duyarlar.
· Kofaktörler, bir metal iyonu veya koenzim olarak bilinen organik bir molekül olabilirler.
· Genelde suda çözünen bir vitamin türevidirler (NAD, FAD, Koenzim A gibi)
· Eğer kofaktör-enzim bağlanması çok gevçek ise, kofaktöre “kosubstrat” denir.
· Eğer kofaktör-enzim bağlanması çok sağlamsa buna prostetik grup denir.
· Koenzimin bağlandığı protein kısma apoenzim denir. Her ikisinin oluşturduğu yapıya ise holoenzim adı verilir.
Km
· Tepkimede, maksimum hızın yarısına erişildiği andaki substrat konsantrasyonunu gösterir.
· Enzim konsantrasyonundan bağımsız bir değerdir.
Enzim İnhibisyonu
· Grafiklerde 1/vmax ve 1 /Km olarak alınır.
· Kompetitif İnhibisyon: İnhibitör madde enzimin substrata olan ilgisini azlatır.Km değeri büyür! Vmax sabit!
· Nonkompetitif İnhibisyon: I enzime reversibl olarak bağlanır. Geriye dönülsüzdür. Km değişmez! Vmax azalır!
· Ankompotitif İnhibisyon: I serbest enzime değil, ES kompleksine bağlanır. Km düşer! Vmax azalır!
Enzimatik Aktivitenin Düzenlenmesi
· Allosterik enzimler: Bağlanma bölgeleri dışında bağlanma bölgesi içeren enzimlere bağlanan effektör aktivitenin hızını değiştirir.
· Protein-protein etkileşimi: Proteinin kendi altbirimleri arasındaki etkileşimi ile regüle olma durumu
· Kaskat sistemler/kovalent modifikasyon: Enzimlerin, fosforilasyon, adenilasyon, üridilasyon, ADP-ribolizasyon ve metilasyon gibi tepkimeler ile aktive/inaktive edilmesi
· Zimojen aktivasyon: Sindirim sisteminde görevli enzimler inaktif olarak sentezlenirler. Daha sonra Peptid parçalarını kaybederek aktif olurlar
İzoenzimler
· Farklı proteinler olmalarına rağmen anyı substratı katalize eden enzimlerdir.
· Hücrenin farklı organellerinde, aynı reaksiyonalr genellikle izoenzimlerle katalizlenir.
Kanda enzim artışını etkileyen durumlar
· Enzimlerin hücreden açığa çıkış hızı
· Enzim içeren hücrelerin miktarı
· Hücrelerdeki miktarı
· Taşıyıcı hücrelerin yaşam süreleri
· Dolaşımdan uzaklaştırılmaları
· ATP üretiminin azalması hücre membranının stabilizesini bozabileceğinden enzim artışına neden olabilir!
Hiç yorum yok:
Yorum Gönder